Huyết sắc tố

Structure

Hemoglobin là một protein trong cơ thể con người có chức năng quan trọng đối với việc vận chuyển oxy trong máu. Protein trong cơ thể con người luôn được tạo thành từ nhiều axit amin liên kết với nhau. Các axit amin một phần được cơ thể hấp thụ từ thức ăn, một phần cơ thể cũng có thể chuyển đổi các phân tử khác thành axit amin thông qua chuyển đổi enzym hoặc tự sản xuất chúng hoàn toàn.

141 axit amin riêng lẻ liên kết với nhau để tạo thành một tiểu đơn vị của hemoglobin, một globin. Một phân tử hemoglobin bao gồm bốn globins, với hai tiểu đơn vị giống nhau, mỗi tiểu đơn vị tạo thành một phân tử. Các hạt cầu được gấp lại để tạo thành một dạng túi trong đó phân tử heme, cái gọi là “phức chất sắt”, được liên kết.

Phức hợp sắt này, trong đó có bốn trong một phân tử hemoglobin, liên kết với mỗi phân tử oxy, một O2. Do có sắt trong cấu trúc của nó, hemoglobin có màu đỏ, tạo nên toàn bộ máu màu sắc của nó. Nếu bây giờ ion sắt liên kết với một phân tử oxy, màu sắc của hemoglobin sẽ chuyển từ đỏ sẫm sang đỏ nhạt hơn.

Sự thay đổi màu sắc này cũng đáng chú ý khi so sánh giữa tĩnh mạch và động mạch máu. Máu động mạch, mang nhiều oxy hơn, có màu nhạt hơn nhiều. Bốn tiểu đơn vị globin có tác dụng đặc biệt trong việc liên kết bốn phân tử oxy.

Với mỗi phân tử oxy được liên kết, tương tác giữa bốn tiểu đơn vị xảy ra và sự liên kết của một phân tử oxy khác được tạo điều kiện. Hemoglobin chứa XNUMX phân tử oxy đặc biệt ổn định. Bản phát hành hoạt động theo cùng một cách.

Khi một phân tử oxy rời khỏi hemoglobin, quá trình này cũng được tạo điều kiện cho ba phân tử còn lại. Trong những hoàn cảnh sống khác nhau, con người có các dạng hemoglobin khác nhau. Khi còn nhỏ trong bụng mẹ, anh ta có hemoglobin phôi thai đầu tiên và sau đó là huyết sắc tố bào thai.

Các tiểu đơn vị globin khác nhau về cấu trúc hóa học của chúng và làm cho hemoglobin ở trẻ sơ sinh có ái lực với oxy cao hơn đáng kể so với hemoglobin của người trưởng thành. Điều này cho phép oxy được chuyển từ máu của mẹ sang máu của trẻ trong nhau thai. Người trưởng thành có thể có hai loại hemoglobin khác nhau, HbA1 hoặc HbA2, mặc dù HbA1 chiếm ưu thế ở 98% tất cả mọi người.

If đường huyết Mức độ duy trì quá cao trong một thời gian dài, có thể xuất hiện hemoglobin cùng với đường, HbA1c. Trong chẩn đoán, nó chủ yếu được sử dụng để phân tích dài hạn đường huyết các cấp độ. Methemoglobin là một dạng không có chức năng.

Nó không còn có thể liên kết oxy. Nó hiện diện với một lượng nhỏ ở mỗi người và được hình thành đặc biệt mạnh trong khói hít phải hoặc các khuyết tật di truyền. Tỷ lệ này càng cao thì sự thiếu hụt oxy đối với cơ thể người càng lớn.

Chức năng của hemoglobin trong cơ thể con người là rất quan trọng. Phân tử sắt ở trung tâm của heme, được vận chuyển bởi mỗi tiểu đơn vị globin, liên kết với một phân tử oxy. Sau khi máu tĩnh mạch trong cơ thể được bơm từ bên phải tim đến phổi, nó tích tụ ở đó cùng với oxy hít vào.

Từ đó nó được gọi là giàu oxy. Vượt qua ranh giới của phế nang phổi, oxy khuếch tán qua thành mạch, vào các tế bào hồng cầu, hồng cầu, và liên kết hóa học với ion sắt. Máu có màu đỏ nhạt điển hình của động mạch do liên kết và sau đó được bơm qua cơ thể từ bên trái tim qua đường máu lớn.

Tại mô cung cấp oxy cho máu, máu chảy đặc biệt chậm qua các mao mạch để mô thiếu oxy có thể tách phân tử O2 từ máu giàu oxy và hemoglobin được chuyển đổi trở lại dạng ban đầu. Hiệu ứng của sự “hợp tác” khiến bốn đơn vị globin hỗ trợ lẫn nhau cho việc nạp và dỡ các phân tử oxy. Nếu một phân tử oxy đã được liên kết, sự liên kết của ba phân tử còn lại được tạo điều kiện thuận lợi hơn rất nhiều.

Kết quả là hàm lượng oxy vẫn ổn định trong thời gian này, ngay cả khi có một chút hạn chế trong việc làm giàu oxy. Ngay cả những hạn chế ở tuổi già, vẫn ở chiều cao và nhẹ phổi rối loạn chức năng ban đầu không có ảnh hưởng mạnh mẽ đến độ bão hòa oxy của máu. Ngay cả khi áp suất riêng phần của oxy trong không khí chúng ta hít thở đã giảm xuống một nửa giá trị ban đầu, độ bão hòa oxy trong máu vẫn còn trên 80%. Điều rất quan trọng nữa là hemoglobin có đặc tính liên kết oxy ở các mức độ khác nhau tùy thuộc vào pH, áp suất riêng phần CO2, nhiệt độ và 2,3-BPG (2,3-bisphosphoglycerate).

Điều này cho phép càng nhiều càng tốt được liên kết trong phổi và càng nhiều càng tốt để thải ra phần còn lại của mô cơ thể khi cần thiết. 2,3-BPG, ngày càng được sản xuất trong đào tạo độ cao, chẳng hạn, cũng cho phép cơ thể giảm cường độ liên kết của oxy để nó có thể được giải phóng dễ dàng hơn. Ngoài ra, hemoglobin còn có chức năng vận chuyển CO2 đến một mức độ nhất định và giải phóng vào phổi.

Trong quá trình này, carbon dioxide cũng liên kết với hemoglobin, nhưng không liên kết với vị trí liên kết của O2. Đối với nhiều bệnh, giá trị hemoglobin là đáng kể. Đặc biệt là các bệnh thiếu máu, được gọi là thiếu máu não, là một vấn đề phổ biến.