Lysine (Lys) là một trong 21 L-amino axit thường xuyên được kết hợp vào protein. Vì lý do này, lysine được gọi là proteinogenic và cần thiết cho quá trình sinh tổng hợp protein và duy trì cơ bắp và mô liên kết. Thâm hụt lysine có thể làm giảm quá trình sinh tổng hợp protein (hình thành protein). Theo cấu trúc và thành phần hóa học của nó, lysine thuộc loại cơ bản amino axit, cũng bao gồm histidine và arginine. Vì cả ba amino axit bao gồm sáu carbon nguyên tử và một nhóm cơ bản, chúng được gọi là hexon căn cứ. Trong lysine, nhóm amin tự do (NH2) trong chuỗi bên phản ứng như một bazơ, đặc biệt nếu pH quá thấp hoặc có tính axit. Nếu đúng như vậy, nhóm NH2 tự do của lysine sẽ chiếm proton (H +) từ môi trường và trở thành NH3 +. Thông qua liên kết proton, lysine làm tăng độ pH của môi trường và đồng thời thu được điện tích dương. Theo cách này, amino cơ bản axit duy trì pH trong không gian ngoại bào và nội bào của sinh vật. Lysine không phải do cơ thể con người tự sản xuất nên rất cần thiết (cần thiết cho sự sống). Ngoài lysine, tám amino khác axit được coi là thiết yếu, tất cả đều phải được cung cấp từ thực phẩm và không thể thay thế bằng các axit amin khác. Trong khi bảy trong số axit amin thiết yếu có thể được hình thành trong quá trình chuyển hóa trung gian từ các axit alpha-keto tương ứng của chúng bằng phản ứng chuyển hóa, điều này không đúng với lysine và threonine. Chúng được chuyển hóa không thể đảo ngược và do đó được gọi là axit amin thiết yếu thích hợp
Tiêu hóa và hấp thu đường ruột
Quá trình thủy phân một phần các protein trong chế độ ăn uống bắt đầu trong dạ dày. Các chất quan trọng để tiêu hóa protein được tiết ra từ các tế bào khác nhau trong dạ dày niêm mạc. Các tế bào chính sản xuất pepsinogen, tiền chất của enzym phân cắt protein vị dịch tố. Các tế bào thành sản xuất axit dịch vị (HCl), thúc đẩy quá trình chuyển đổi pepsinogen thành vị dịch tố. Ngoài ra, HCl làm giảm pH dạ dày, làm tăng vị dịch tố Hoạt động. Pepsin phá vỡ protein giàu lysine thành các sản phẩm phân cắt có trọng lượng phân tử thấp, chẳng hạn như poly- và oligopeptide. Các nguồn tự nhiên tốt của lysine bao gồm whey, trứng, thịt, đậu nành, mầm lúa mì, đậu lăng và protein rau dền, cũng như casein. Ngoài ra, nấu ăn nước khoai tây có lượng lysine cao vì axit amin được phân giải khỏi protein khoai tây bằng tác động của nhiệt. Các poly- và oligopeptit hòa tan sau đó đi vào ruột non, nơi diễn ra quá trình phân giải protein chính (tiêu hóa protein). Protein (phân cắt protein enzyme) được hình thành trong các tế bào acinar của tuyến tụy (tụy). Các protease ban đầu được tổng hợp và tiết ra dưới dạng zymogens - tiền chất không hoạt động. Nó không phải là cho đến khi ruột non rằng các hợp tử được kích hoạt bởi enteropeptidase, canxi và men tiêu hóa trypsin. Enteropeptidases là enzyme được sản xuất bởi các tế bào ruột (tế bào của ruột niêm mạc) và được tiết ra khi protein thực phẩm đến. Cùng với canxi, Họ dẫn chuyển đổi trypsinogen đến trypsin trong lòng ruột, đến lượt nó, chịu trách nhiệm kích hoạt các hợp tử khác có nguồn gốc từ tuyến tụy tiết ra. Các protease quan trọng nhất bao gồm endopeptidase và exopeptidase. Endopeptidases, chẳng hạn như trypsin, chymotrypsin, elastase, collagenazavà enteropeptidase, phân cắt các protein và polypeptide bên trong phân tử, tăng khả năng tấn công cuối cùng của protein. Exopeptidases, chẳng hạn như cacboxypeptidaza A và B, và amino và dipeptidase, tấn công các liên kết peptit của đầu chuỗi và có thể phân cắt cụ thể một số amino nhất định axit từ đầu cacboxy hoặc amino của protein phân tử. Theo đó chúng được gọi là cacboxy- hoặc aminopeptidases. Endopeptidase và exopeptidase bổ sung cho nhau trong quá trình phân cắt protein và polypeptide do tính đặc hiệu cơ chất khác nhau của chúng. Endopeptidase trypsin đặc biệt giải phóng các axit amin cơ bản lysine, arginine, histidine, ornithine và cystine ở đầu cuối C của chuỗi peptit. Lysine sau đó nằm ở phần cuối của protein và do đó có thể tiếp cận để phân cắt bằng cách cacboxypeptidaza B. Exopeptidase này phân cắt các axit amin cơ bản độc quyền từ các oligopeptit. Khi kết thúc quá trình tiêu hóa protein, lysine hiện diện dưới dạng axit amin tự do hoặc liên kết với các axit amin khác, ở dạng di- và tripeptit. Ở dạng tự do, không liên kết, lysine chủ yếu được hấp thụ tích cực và điện sinh natri cotransport vào các tế bào ruột (niêm mạc ô) của ruột non. Động lực của quá trình này là một giá trị ô được định hướng natri gradient, được duy trì với sự trợ giúp của natri /kali ATPase. Nếu lysine vẫn là một phần của di- hoặc tripeptit, chúng sẽ được vận chuyển vào các tế bào ruột chống lại tập trung gradient trong H + cotransport. Trong nội bào, các peptit được chia nhỏ bởi các axit amin và dipeptidaza thành các axit amin tự do, bao gồm cả lysine. Lysine rời khỏi các tế bào ruột thông qua các hệ thống vận chuyển khác nhau dọc theo tập trung gradient và được vận chuyển đến gan qua cổng thông tin máu. Đường ruột hấp thụ của lysine gần như hoàn chỉnh ở mức gần 100%. Tuy nhiên, có sự khác biệt về tốc độ của hấp thụ. Axit amin thiết yếu, chẳng hạn như lysine, isoleucine, valine, phenylalanine, tryptophanvà methionine, được hấp thụ nhanh hơn nhiều so với axit amin không cần thiết. So với các axit amin trung tính, các axit amin có nhóm phụ cơ bản được hấp thụ vào tế bào ruột với tốc độ chậm hơn nhiều. Việc phân hủy các protein nội sinh và thực phẩm thành các sản phẩm phân cắt nhỏ hơn không chỉ quan trọng đối với việc hấp thu peptit và axit amin vào các tế bào ruột, mà còn giúp phân giải bản chất lạ của phân tử protein và ngăn ngừa các phản ứng miễn dịch.
