Isoleucine
sinh đạm amino axit có thể được chia thành các nhóm khác nhau tùy thuộc vào cấu trúc của chuỗi bên của chúng. Isoleucine, cùng với leucine, valin, alanin, và glycine, thuộc về amino axit với các chuỗi bên béo, có nghĩa là chúng chỉ mang một carbon chuỗi bên và không phân cực. Ngoài ra, isoleucine, leucine và valine được gọi là chuỗi phân nhánh amino axit vì cấu trúc phân tử cụ thể của chúng: Axit amin chuỗi nhánh - BCAAs. BCAAs thuộc về amin trung tính axit, đó là lý do tại sao chúng có thể hoạt động cả axit và bazơ. Isoleucine không thể được tổng hợp bởi chính cơ thể con người và do đó rất cần thiết (cần thiết cho sự sống). Là một axit amin thiết yếu, isoleucine phải được tiêu thụ với lượng vừa đủ cùng với protein trong chế độ ăn uống để duy trì sự cân bằng nitơ chế độ ăn uống và cho phép tăng trưởng bình thường.
Tiêu hóa protein và hấp thụ đường ruột
Thủy phân một phần chế độ ăn uống protein bắt đầu trong dạ dày. Các chất chính để tiêu hóa protein được tiết ra từ các tế bào khác nhau trong dạ dày niêm mạc. Các tế bào chính và nhỏ sản xuất pepsinogen, tiền chất của enzym phân cắt protein vị dịch tố. Dạ dày tế bào sản xuất axit dịch vị, thúc đẩy chuyển đổi pepsinogen thành vị dịch tố. Ngoài ra, axit dịch vị giảm pH, làm tăng vị dịch tố Hoạt động. Pepsin phá vỡ protein giàu isoleucine, đặc biệt là whey protein, casein, thịt, trứng và protein hạt phỉ thành các sản phẩm phân cắt có trọng lượng phân tử thấp, chẳng hạn như poly- và oligopeptide. Các poly- và oligopeptit hòa tan sau đó nhập ruột non, nơi diễn ra quá trình phân giải protein chính - tiêu hóa protein. Trong tuyến tụy, protease - phân cắt protein enzyme - được hình thành. Các protease ban đầu được tổng hợp và tiết ra dưới dạng zymogens - tiền chất không hoạt động. Chỉ trong ruột non chúng được kích hoạt bởi enteropeptidases - enzyme hình thành từ niêm mạc ô -, canxi và men tiêu hóa trypsin. Các protease quan trọng nhất bao gồm endopeptidase và exopeptidase. Endopeptidases phân cắt protein và polypeptit bên trong phân tử, tăng khả năng tấn công đầu cuối của protein. Các exopeptidaza tấn công các liên kết peptit của đầu chuỗi và có thể phân cắt một số amin cụ thể axit từ carboxyl hoặc amino end của protein phân tử. Theo đó, chúng được gọi là cacboxy- hoặc aminopeptidases. Endopeptidase và exopeptidase bổ sung cho nhau trong sự phân cắt của protein và polypeptit do tính đặc hiệu cơ chất khác nhau của chúng. Amino béo cụ thể axit, bao gồm isoleucine, được giải phóng bởi endopeptidase elastase. Isoleucine sau đó nằm ở phần cuối của protein và do đó có thể tiếp cận để phân cắt bằng cách cacboxypeptidaza A. Exopeptidase này phân cắt cả axit amin béo và thơm từ các oligopeptit. Isoleucine chủ yếu được hấp thu tích cực và điện sinh trong natri vận chuyển cotransport vào các tế bào ruột - niêm mạc ô - của ruột non. Khoảng 30 đến 50% isoleucine được hấp thụ đã bị phân hủy và chuyển hóa trong các tế bào ruột. Vận chuyển isoleucine và các chất chuyển hóa của nó từ các tế bào qua hệ thống cổng thông tin đến gan xảy ra dọc theo tập trung gradient thông qua các hệ thống vận chuyển khác nhau. Đường ruột hấp thụ của các axit amin gần như hoàn chỉnh ở gần 100 phần trăm. Axit amin thiết yếu, chẳng hạn như isoleucine, leucine, valine, và methionine, được hấp thụ nhanh hơn nhiều so với axit amin không cần thiết. Việc phân hủy các protein nội sinh và thực phẩm thành các sản phẩm phân cắt nhỏ hơn không chỉ quan trọng đối với việc hấp thu peptit và axit amin vào các tế bào ruột, mà còn giúp phân giải bản chất lạ của phân tử protein và ngăn ngừa các phản ứng miễn dịch.
Sự suy thoái protein
Isoleucine và các axit amin khác có thể được chuyển hóa và phân hủy trong tất cả các mô của sinh vật, giải phóng NH3 về nguyên tắc trong tất cả các tế bào và cơ quan. Amoniac cho phép tổng hợp cácaxit amin thiết yếu, purin, porphyrin, protein huyết tương và protein phòng chống nhiễm trùng. Vì NH3 ở dạng tự do là chất độc thần kinh dù chỉ với một lượng rất nhỏ nên nó phải được cố định và đào thải ra ngoài. Sự cố định xảy ra thông qua glutamate phản ứng dehydrogenase. Trong quá trình này, Ammonia được giải phóng trong các mô ngoài gan được chuyển thành alpha-ketoglutarate, dẫn đến glutamateSự chuyển nhóm amin thứ hai thành glutamate dẫn đến sự hình thành của glutamine. Quá trình glutamine tổng hợp phục vụ cho sơ bộ Ammonia cai nghiện. Glutamine, chủ yếu được hình thành trong não, vận chuyển liên kết và do đó NH3 vô hại đến gan. Các hình thức vận chuyển amoniac khác đến gan đang axit aspartic và alanin. Axit amin thứ hai được hình thành bằng cách liên kết amoniac với pyruvat trong các cơ. Trong gan, amoniac được giải phóng từ glutamine, glutamate, alanin và aspartate. NH3 bây giờ được đưa vào tế bào gan - tế bào gan - để cai nghiện với sự trợ giúp của carbamyl-phốt phát synthetase trong Urê sinh tổng hợp. Hai amoniac phân tử tạo thành một phân tử của Urê, được bài tiết qua thận trong nước tiểu. Thông qua sự hình thành của Urê, 1-2 mol amoniac có thể được loại bỏ mỗi ngày. Mức độ tổng hợp urê phụ thuộc vào ảnh hưởng của chế độ ăn uống, đặc biệt là lượng protein thu nhận về số lượng và chất lượng sinh học. Trung bình chế độ ăn uống, lượng urê trong nước tiểu hàng ngày nằm trong khoảng 30 gam. Những người bị suy giảm chức năng thận không thể bài tiết urê dư thừa qua thận. Những người bị ảnh hưởng nên tuân theo chế độ ăn ít protein để tránh tăng sản xuất và tích tụ urê trong thận do sự phân hủy axit amin.
