Là một enzym của tuyến tụy, trypsin chịu trách nhiệm cho sự phân hủy thêm của thực phẩm protein. Nó phát huy tác dụng trong phạm vi kiềm cao. Cố gắng sự thiếu hụt dẫn đến thiếu protein trong cơ thể do suy giảm phân hủy protein.
Trypsin là gì?
Cố gắng đại diện cho một protease tiếp tục tiêu hóa protein trong vùng kiềm của ruột non. Trong dạ dày, sự phân cắt protein đã bắt đầu trong môi trường axit bởi enzyme vị dịch tố. Enzyme trypsin bao gồm ba thành phần. Đây là trypsin-1 dưới dạng cation, trypsin-2 dưới dạng anion và trypsin-4. Hai phần ba số enzyme bao gồm trypsin-1 và một phần ba trypsin-2. Trypsin-4 hoặc mesotrypsin chỉ có một lượng nhỏ. Trypsin là một endoprotease. Nó chỉ phân cắt một loại protein tại các vị trí cụ thể. Hơn nữa, nó là một protease serine. Vị trí hoạt động của nó chứa bộ ba xúc tác của axit aspartic, histidine và serine. Nó phân cắt chế độ ăn uống protein ưu tiên ở mức cơ bản amino axit lysine, arginine và sửa đổi cystein. Trypsin được sản xuất từ tiền chất zymogen trypsinogen với sự hỗ trợ của hoạt động xúc tác của men ruột enteropeptidase. Enzim bao gồm 224 amino axit. Trypsin phát huy tác dụng tối ưu ở độ pH từ 7 đến 8.
Chức năng, hành động và nhiệm vụ
Nhiệm vụ của trypsin là tiếp tục phân hủy các protein, vốn đã bắt đầu trong dạ dày, bây giờ trong phạm vi kiềm. bên trong dạ dày, tiêu hóa trước các protein trong chế độ ăn uống bởi enzym tương tự vị dịch tố bắt đầu trong phạm vi axit. Ở đây, các chuỗi protein cũng bị phá vỡ tại các điểm cụ thể. Trong khi sự phân hủy protein trong dạ dày này diễn ra ở thơm amino axit chẳng hạn như phenylalanin, các protein và polypeptit bị trypsin phân hủy ở các axit amin cơ bản lysine và arginine và tại thời điểm sửa đổi cystein. Một sự khác biệt khác đối với vị dịch tố là trypsin phát huy tác dụng tối ưu của nó trong phạm vi kiềm ở độ pH từ 7 đến 8. Trypsin được hoạt hóa cũng chuyển đổi các hợp tử khác như chymotrypsinogen, pro-elastase, procarboxypeptidase và các loại không hoạt động khác. enzyme thành các enzym hoạt động. Quá trình chuyển đổi bắt đầu ngay sau khi phát hành trypsin. Các protease tuyến tụy khác là chymotrypsin, cacboxypeptidaza hoặc elastin. Hơn nữa, trypsin cũng tự kích hoạt bằng cách chuyển đổi trypsinogen. Các men tụy ban đầu hiện diện ở dạng không hoạt động để ngăn tuyến tụy phân hủy bằng cách tự tiêu. Chỉ khi các phôi không hoạt động được tiết ra thì sự hoạt hóa của chúng mới có thể xảy ra bằng cách phân cắt. Đầu tiên, enteropeptidase xúc tác chuyển đổi trypsinogen để trypsin. Đây là chức năng duy nhất của enteropeptidase. Trong quá trình này, một hexamer chứa axit amin đầu cuối lysine được phân tách từ trypsinogen. Vì trypsin cũng phân cắt chuỗi polypeptit ở lysine cơ bản, nên giờ đây nó cũng xúc tác sự hoạt hóa của chính nó và đồng thời với sự hoạt hóa của các hợp tử khác. Cùng với enzyme chymotrypsin và elastase, nó phân cắt các protein lớn hơn trong ruột non và các pepton (chuỗi polypeptit) được hình thành do tác động của pepsin thành tri- và dipeptit. Các peptit nhỏ hơn này sau đó trải qua quá trình phân hủy tiếp tục thành amino axit với sự giúp đỡ của người khác enzyme. Cụ thể, trypsin cũng góp phần vào việc phân hủy axit amin methionine. Lysine, trong số những thứ khác, kích thích sự hình thành trypsin.
Sự hình thành, sự xuất hiện, thuộc tính và giá trị tối ưu
Trypsin là một loại enzym nội sinh để tiêu hóa protein thực phẩm. Đó là lý do tại sao nó luôn được tuyến tụy tiết ra ngay sau khi ăn vào. Tuy nhiên, enzyme cũng có thể được lấy từ các nguồn động vật và được sử dụng trong y tế. Hiệu ứng phân cắt protein có thể được sử dụng, trong số những thứ khác, để phá vỡ các phức hợp protein của chính cơ thể. Bằng cách này, các phức hợp miễn dịch có thể bị phá vỡ trong bệnh tự miễn dịch. Các chứng viêm ở hệ cơ xương cũng có thể được điều trị tốt bằng trypsin. Hơn nữa, nó kích hoạt enzym plasmin từ plasminogen. Plasmin làm tan fibrin trong trường hợp hình thành huyết khối nặng. Do đó, với sự trợ giúp của trypsin, huyết khối có thể được điều trị hoặc thậm chí ngăn ngừa. Hơn nữa, trypsin AIDS tiêu hóa khi uống trong bữa ăn. Khi bôi trước hoặc sau bữa ăn 1 đến 2 giờ, nó có tác dụng chống viêm.
Bệnh tật và rối loạn
Trong ngữ cảnh của suy tụy, sự tổng hợp của enzim tiêu hóa chẳng hạn như trypsin có thể bị hạn chế. Kết quả là sự phát triển của rối loạn tiêu hóa. Ngoài protease, tuyến tụy cũng sản xuất lipase và amylase. Nếu thiếu các enzym, các thành phần thực phẩm không còn được tiêu hóa và đi vào đại tràng trong quá trình. Ví dụ, nếu thiếu trypsin, các protein thực phẩm không còn có thể được phân hủy đúng cách. Putrefactive vi khuẩn giải quyết trong đại tràng và phá vỡ các protein một cách kỵ khí. Điều này dẫn đến vấn đề về tiêu hóa với đầy hơi, tiêu chảy và đau bụng. Hơn nữa, giảm sự hình thành của amin axit dẫn đến thiếu protein và suy dinh dưỡng mặc dù lượng thức ăn vừa đủ. Tuy nhiên, các enzym cũng có thể được cung cấp từ bên ngoài. Tuy nhiên, cũng có những trường hợp cấp cứu y tế trong đó các enzym nội sinh như trypsin tự tiêu hóa tuyến tụy. Điều này có thể xảy ra trong trường hợp có sự cản trở của mật và ống dẫn tụy. Trong trường hợp này, trypsin được giải phóng nhưng không thể nhập ruột non do tắc nghẽn ống tụy. Nếu ống tụy không được mở trong tình huống cấp cứu cấp tính này, hậu quả tử vong sẽ xảy ra do tụy tự tiêu biến. Ống tụy cũng có thể bị tắc nghẽn hoàn toàn hoặc một phần trong các khối u tụy. Hoạt động của dịch tiêu hóa trong tuyến tụy biểu hiện mãn tính hoặc viêm tụy cấp. Sự thiếu hụt trypsin cũng có thể do đột biến. Hơn nữa, cũng có những dạng di truyền của viêm tụy khi sự phân hủy trypsin bị suy giảm.
