Leucin - Leu - là một trong tổng số 21 proteinogenic amino axit được sử dụng để xây dựng proteinPhụ thuộc vào cấu trúc của các chuỗi bên của chúng, chất tạo protein amino axit được chia thành các nhóm khác nhau. Leucin, như isoleucine, valine, alanin và glycine, là một axit amin có chuỗi bên béo. Aliphatic amino axit chỉ mang một cái carbon chuỗi bên và không phân cực.Leucin, isoleucine và valine được gọi là amino chuỗi nhánh axit vì cấu trúc phân tử cụ thể của chúng: Axit amin chuỗi nhánh (BCAAs). BCAAs là một trong số các amino trung tính axit, đó là lý do tại sao chúng có thể hoạt động cả tính axit - giải phóng proton - và hấp thu cơ bản - của proton. Là một axit amin cần thiết cho sự sống, leucine phải được tiêu thụ với lượng vừa đủ cùng với protein trong chế độ ăn uống để duy trì sự cân bằng nitơ chế độ ăn uống và cho phép tăng trưởng bình thường.
Tiêu hóa protein và hấp thụ đường ruột
Thủy phân một phần chế độ ăn uống protein bắt đầu trong dạ dày. Các chất chính để tiêu hóa protein được tiết ra từ các tế bào khác nhau trong dạ dày niêm mạc. Các tế bào chính và nhỏ sản xuất pepsinogen, tiền chất của enzym phân cắt protein vị dịch tố. Dạ dày tế bào sản xuất axit dịch vị, thúc đẩy chuyển đổi pepsinogen thành vị dịch tố. Ngoài ra, axit dịch vị giảm pH, làm tăng vị dịch tố Hoạt động.Pepsin phá vỡ protein giàu leucine thành các sản phẩm phân cắt có trọng lượng phân tử thấp, chẳng hạn như poly- và oligopeptide. Các nguồn leucine tự nhiên tốt bao gồm whey, trứng, yến mạch, ngô, kê, và protein hạt phỉ, cũng như casein. poly- và oligopeptide hòa tan sau đó đi vào ruột non, nơi diễn ra quá trình phân giải protein-tiêu hóa protein chính. Trong tuyến tụy, protease - phân cắt protein enzyme - được hình thành. Các protease ban đầu được tổng hợp và tiết ra dưới dạng zymogens - tiền chất không hoạt động. Nó chỉ có trong ruột non rằng chúng được kích hoạt bởi enteropeptidases - enzyme hình thành từ niêm mạc ô - canxi và men tiêu hóa trypsinCác protease quan trọng nhất bao gồm endopeptidase và exopeptidase. Endopeptidases phân cắt protein và polypeptit bên trong phân tử, tăng khả năng tấn công đầu cuối của protein. Các exopeptidaza tấn công các liên kết peptit của đầu chuỗi và có thể phân cắt một số amin cụ thể axit từ carboxyl hoặc amino end của protein phân tử. Theo đó, chúng được gọi là cacboxy- hoặc aminopeptidases. Endopeptidase và exopeptidase bổ sung cho nhau do tính đặc hiệu cơ chất khác nhau trong quá trình phân cắt protein và polypeptide. Endopeptidase elastase giải phóng đặc biệt các axit amin béo, bao gồm cả leucine. Leucine sau đó nằm ở phần cuối của protein và do đó có thể tiếp cận để phân tách bằng cacboxypeptidaza A. exopeptidase này phân cắt cả axit amin béo và thơm từ các oligopeptit. Leucine chủ yếu được hấp thụ tích cực và điện sinh trong natri cotransport vào các tế bào ruột (niêm mạc ô) của ruột non. Khoảng 30 đến 50% leucine được hấp thụ đã bị phân hủy và chuyển hóa trong các tế bào ruột. Vận chuyển leucine và các chất chuyển hóa của nó từ các tế bào qua hệ thống cổng thông tin đến gan xảy ra thông qua các hệ thống giao thông khác nhau dọc theo tập trung độ dốc. hấp thụ của các axit amin gần như hoàn chỉnh ở gần 100 phần trăm. Axit amin thiết yếu, chẳng hạn như leucine, isoleucine, valine, và methionine, được hấp thụ nhanh hơn nhiều so với axit amin không cần thiết. Sự phân hủy của protein thực phẩm và protein nội sinh thành các sản phẩm phân cắt nhỏ hơn không chỉ quan trọng đối với việc hấp thu peptide và axit amin vào các tế bào ruột, mà còn giúp phân giải bản chất lạ của phân tử protein và ngăn ngừa các phản ứng miễn dịch.
Sự suy thoái protein
Leucine và các axit amin khác có thể được chuyển hóa và phân hủy trong tất cả các mô của sinh vật, giải phóng NH3 về nguyên tắc trong tất cả các tế bào và cơ quan. Amoniac cho phép tổng hợp cácaxit amin thiết yếu, purin, porphyrin, protein huyết tương và protein bảo vệ chống lại nhiễm trùng. Vì NH3 ở dạng tự do là chất độc thần kinh dù chỉ với một lượng rất nhỏ, nên nó phải được cố định và đào thải ra ngoài. Amoniac có thể dẫn làm tổn thương tế bào nghiêm trọng bằng cách ức chế sự chuyển hoá năng lượng và thay đổi độ pH. Sự cố định xảy ra thông qua glutamate phản ứng dehydrogenase. Trong quá trình này, Ammonia được giải phóng trong các mô ngoài gan được chuyển thành alpha-ketoglutarate, hình thành glutamate. Sự chuyển nhóm amin thứ hai thành glutamate kết quả là sự hình thành của glutamine. Quá trình glutamine tổng hợp đóng vai trò là amoniac sơ bộ cai nghiện. Glutamine, chủ yếu được hình thành trong não, vận chuyển liên kết và do đó NH3 vô hại đến gan. Các hình thức vận chuyển amoniac khác đến gan đang axit aspartic và alanin. Axit amin thứ hai được hình thành bằng cách liên kết amoniac với pyruvat trong các cơ. Trong gan, amoniac được giải phóng từ glutamine, glutamate, alanin và aspartate. NH3 bây giờ được đưa vào tế bào gan - tế bào gan - để cai nghiện với sự trợ giúp của carbamyl-phốt phát synthetase trong Urê sinh tổng hợp. Hai amoniac phân tử tạo thành một phân tử của Urê, không độc và được bài tiết qua thận trong nước tiểu. 1-2 mol amoniac có thể được loại bỏ hàng ngày thông qua sự hình thành Urê. Mức độ tổng hợp urê phụ thuộc vào ảnh hưởng của chế độ ăn uống, đặc biệt là lượng protein thu nhận về số lượng và chất lượng sinh học. Trung bình chế độ ăn uốngLượng urê trong nước tiểu hàng ngày nằm trong khoảng 30 gam. thận. Những người bị ảnh hưởng nên tuân theo chế độ ăn ít protein để tránh tăng sản xuất và tích tụ urê trong thận do sự phân hủy axit amin.
